Зарегистрироваться

Белки

Категории Биохимия | Под редакцией сообщества: Биология

Эта версия статьи от 06 Декабрь 2010 18:03, редактировал Пархоменко Инна Михайловна
Список всех версий Перейти к списку версий
Перейти к последней версии

Белки (протеины, полипептиды) – природные полимеры, состоящие из альфа-аминокислот, соединенных пептидной связью.

 

Белки – одни из основных макромолекул живых организмов. Они образуются из 20 основных природных аминокислот. Синтез белков из аминокислот происходит на рибосомах. Выделяют несколько уровней организации белковых молекул. Первичная структура определяется последовательностью аминокислот. Аминокислотные остатки формируют элементы вторичной структуры (α-спирали, β-складки, повороты и петли), расположение элементов вторичной структуры в пространстве формирует третичную структуру белка. Наконец, несколько полипептидных цепей могут объединяться с образованием сложных белковых ансамблей, состоящих из нескольких субъединиц, и формирующих так называемую четвертичную структуру. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции в живой клетке.

 

Структура белков

В состав белков входят 20 основных природных аминокислот. По строению боковых цепей их можно разделить на несколько групп:

  1. простейшая аминокислота глицин
  2. неполярные, алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин)
  3. иминокислота пролин
  4. неполярные, ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)
  5. полярные, незаряженные (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин)
  6. полярные, заряженные (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, гистидин).

Кроме перечисленных выше аминокислот в белках могут встречаться так называемые «нестандартные» аминокислоты – селеноцистеин, оксипролин и пирролизин. Последовательность аминокислот в белке определяет его первичную структуру и остальные свойства белка. Аминокислотные остатки в белке формируют упорядоченные вторичные структуры. К ним относятся α-спирали, β-складки, повороты и петли α-Спирали стабилизируются водородными связями между атомом водорода, принадлежащим  азоту пептидной связи, и карбонильным кислородом остатка, отстоящего от первого остатка на четыре положения[1]. Наличие таких аминокислот, как глицин и пролин, а также присутствие расположенных подряд нескольких одинаково заряженных или объемных аминокислотных остатков препятствуют образованию α-спиралей. В случае β-складок полипептидные цепи не сворачиваются в спираль, а находятся в полностью вытянутом состоянии. При этом водородные связи образуются между остатками, значительно удаленными друг от друга в первичной структуре. В зависимости от направления соседних участков полипептидных цепей различают так называемые параллельные и антипараллельные β-складки. β-Повороты образуются четырьмя аминокислотными остатками, при этом карбонильный кислород первого остатка формирует водородную связь с водородом аминогруппы четвертого остатка, и полипептидная цепь при этом разворачивается на 180º. Часто в β-поворотах присутствуют остатки глицина и пролина. Участки белковых молекул, не образующие α-спиралей, β-складок или β-поворотов неупорядоченные участки структуры. Неупорядоченную структуру могут иметь как небольшие фрагменты белка, так и целые белки.

Расположение аминокислотных остатков и элементов вторичной структуры в пространстве называется третичной структурой белка. Третичная структура стабилизируется взаимодействиями между боковыми группами аминокислот, а именно водородными связями, электростатическими и гидрофобными взаимодействиями. Определение третичной структуры белков является одной из основных задач современной биохимии.

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей (мономеров). В таком случае говорят о наличии у них четвертичной структуры.

 

Синтез белков

Синтез белков осуществляется на рибосомах. Информация о первичной структуре белка закодирована в генах (определенных последовательностях нуклеотидов в составе ДНК) в виде так называемого «генетического кода». В процессе транскрипции на матрице ДНК синтезируется предшественник матричной РНК (пре-мРНК), который затем подвергается процессингу с образованием зрелой мРНК. Каждой аминокислоте в белке соответствует определенный триплет нуклеотидов (кодон) в мРНК (это соответствие определяется генетическим кодом). Так как в состав РНК входит четыре нуклеотида (аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц) и урацил (У)), то возможно образование 60 различных триплетов (кодонов). Один из них (АУГ) является стартовым и кодирует аминокислоту метионин. Три триплета (УАА, УАГ и УГА) называются стоп-кодонами, так как на них заканчивается трансляция (синтез белка на рибосоме). Аминокислоты доставляются в рибосому ковалентно связанными с транспортными РНК (тРНК), которые узнают соответствующий данной аминокислоте кодон и способствуют ее переносу на растущую полипептидную цепь. После синтеза полипептидная цепь должна «свернуться», то есть принять нужную структуру (конформацию). У бактерий этот процесс происходит спонтанно и обычно в процессе синтеза белка (котрансляционное сворачивание). У эукариот часто для правильного сворачивания необходимо наличие специальных белков – шаперонов. Точечные мутации, и ошибки, возникающие при трансляции или транскрибции, а также некоторые неблагоприятные факторы могут препятствовать правильному сворачиванию белка. В клетках существуют специальные механизмы, позволяющие разрушать и удалять неправильно свернутые белки. Повреждение или недостаточная активность таких систем может сопровождаться накоплением неправильно свернутых (частично денатурированных) белков и развитием различных заболеваний (таких как болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона, губчатые энцефалопатии и др).

 

Классификация и функции белков

Универсальной системы классификации белков на данный момент не существует. Однако есть несколько классификаций, основанных на разных свойствах белков.

Во-первых, белки можно разделить на группы по форме молекулы. При этом выделяют фибриллярные и глобулярные белки. К первым относятся белки, у которых соотношение продольной и поперечной осей более 10 (например, к ним относятся многие структурные белки – кератин, коллаген, эластин), ко вторым – с соотношением менее 10 (например, гемоглобин, антитела, большинство ферментов).

Во-вторых, можно разделять белки по выполняемым ими функциям:

  1. Ферменты – катализаторы многочисленных реакций, протекающих в клетке (гликогенсинтаза, амилаза, пепсин, трипсин);
  2. Структурные белки, участвующие в формировании цитоскелета, входящие в состав костей и различных видов соединительной ткани (актин, тубулин, коллаген);
  3. Регуляторные белки, адаптеры, участвующие в регуляции различных процессов под действием специальных сигналов (кальмодулин, убиквитин);
  4. Гормоны, белки (и пептиды), обеспечивающие координированное функционирование различных органов и тканей в организме многоклеточных (инсулин);
  5. Белки, выполняющие защитные функции (антитела, фибриноген);
  6. Белки, используемые для хранения определенного набора аминокислот и низкомолекулярных соединений (овальбумин);
  7. Белки, участвующие в различных транспортных процессах и обеспечивающих перенос различных соединений в крови (трансферрин, гемоглобин);
  8. Мембранные белки, участвующие в транспорте и переносе различных соединений через мембрану клетки (Na+/K+-АТФаза, аквапорин);
  9. Сократительные белки, обеспечивающие клеточную подвижность и функционирование различных типов мышц (актин, миозин) и другие.

 

Ссылки

  1. 1. Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл, Биохимия человека, В 2-х т., Т.1, М.: Мир, 2004.  ↑ 1

Эта статья еще не написана, но вы можете сделать это.