Зарегистрироваться

Ферменты

Категории Биохимия | Под редакцией сообщества: Биология

Эта версия статьи от 11 Октябрь 2010 15:54, редактировал Пархоменко Инна Михайловна
Список всех версий Перейти к списку версий
Перейти к последней версии

Ферменты (энзимы) – белки или нуклеиновые кислоты (РНК), катализирующие химические реакции в живых организмах.

 

Обеспечение жизнедеятельности клеток и обмен веществ оказывается возможным только при участии ферментов. Ферменты необходимы как для эффективного протекания реакций обмена веществ, так и для регуляции различных процессов, протекающих в живых клетках. Они катализируют практически все биохимические реакции. Ферменты характеризуются высокой специфичностью, то есть катализируют превращение только одного, либо небольшого количества субстратов. Ферменты способны осуществлять катализ в очень мягких физиологических условиях (при сравнительно низких температурах, нейтральных значениях рН). Ферменты отличаются высокой эффективностью и способны осуществлять десятки и даже сотни тысяч превращений в секунду. Очень важным достоинством ферментов является возможность тонкой регуляции их активности. При этом регуляция ферментов может осуществляться при участии специфических активаторов или ингибиторов, путем посттрансляционных модификаций, а также отдаленными продуктами реакции, катализируемой данным ферментом.

 

 Классификация ферментов

На сегодняшний день известно более 2000 различных ферментов. Все они включены в «Каталог ферментов» и им присвоен свой уникальный  номер, состоящий из четырех чисел, разделенных точками.  Первая цифра этого номера обозначает класс, к которому относится фермент. Вторая, третья и четвертая группа цифр обозначают соответственно подкласс, подподкласс и номер фермента. Например, фермент каталаза имеет обозначение 1.11.1.6, а α-амилаза (фермент, входящий в состав слюны) – 3.2.1.1.

Всего выделяют шесть классов ферментов, различающихся  по механизму катализируемых ими реакций:

1)      Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции (среди ферментов этого класса различают дегидрогеназы, оксидазы, гидроксилазы, пероксидазы и др.);

2)      Трансферазы – переносят различные группы от одного субстрата на другой. Ферменты этого класса могут переносить аминогруппы (аминотрансферазы), остатки сахаров (гликозилтрансферазы), остатки жирных кислот (трансацилазы или трансацетилазы), остатки фосфорной кислоты (киназы) и т.д.

3)      Гидролазы – осуществляют гидролитическое расщепление различных связей. Например, пищеварительные ферменты (трипсин, пепсин, химотрипсин) гидролизуют пептидную связь; фосфатазы катализируют отщепление фосфатных групп; гликозидазы расщепляют сахара; нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты; липазы гидролизуют липиды. 

4)      Лиазы – катализируют негидролитическое отщепление или присоединение определенных групп, в ходе которого происходит либо образование, либо исчезновение двойных связей в структуре субстрата. Среди ферментов этого класса есть гидратазы (присоединяющие молекулу воды по двойной связи), альдолазы, обеспечивающие альдольное расщепление сахаров и др. ферменты.

5)      Изомеразы – катализируют взаимопревращение различных изомеров (цис-транс-изомеразы обеспечивают изомеризацию у двойных связей; мутазы, обеспечивают внутримолекулярное перемещение групп; рацемазы обеспечивают рацемизацию оптических изомеров и т.д.);

6)      Лигазы – соединяют между собой два субстрата с образованием нового (как правило, более сложного) соединения. При этом в ходе синтеза используется энергия АТФ (или других макроэргических соединений). Например, карбоксилазы обеспечивают включение молекулы углекислого газа в состав определенных  низкомолекулярных субстратов; глутаминсинтаза обеспечивает присоединение аммиака к глутаминовой кислоте с образованием глутамина, а ДНК-лигазы соединяют два фрагмента ДНК.

 

 Ферментативный катализ и регуляция активности ферментов

Ферменты способны повышать скорость реакции в 1012 и более раз. Это осуществляется за счет того, что они связывают субстрат (или несколько субстратов) в активном центре, способствуя образованию и стабилизации переходного состояния. Стабилизация переходного состояния приводит к снижению энергии активации и, следовательно, увеличению скорости реакции.

Субстрат связывается в активном центре фермента, для объяснения механизма этого процесса сначала была предложена модель «ключ-замок» (Э. Фишер). Согласно этой модели активный центр фермента обладает жесткой структурой, строго подходящей к структуре субстрата, и при катализе субстрат лишь кратковременно взаимодействует с активным центром. Эта теория не объясняла открытый позже эффект стабилизации переходного состояния, и в 1958 году появилась новая модель, названная моделью индуцированного соответствия (Д. Кошланд). Отличительной чертой этой модели является гибкость активного центра – при связывании субстрата в нем происходят структурные изменения, которые необходимы для обеспечения катализа реакции.

В упрощенном виде кинетика многих ферментативных реакций описывается уравнением Михаэлиса-Ментен. Эта модель основывается на том, что фермент (E), связываясь с субстратом (S) образует фермент-субстратный комплекс (ES), который затем распадается с высвобождением свободного фермента и продукта реакции (P):

E + S ↔ ES → Е + P

Уравнение Михаэлиса-Ментен имеет следующий вид:

V = VmaxS/(KM+S),

где V – скорость реакции при данной концентрации субстрата, Vmax – максимально возможная скорость реакции, S – концентрация субстрата, KM – константа Михаэлиса.

На активность ферментов влияют такие факторы, как температура, рН, ионная сила раствора и другие. Многие внутриклеточные соединения могут участвовать в специфической регуляции активности ферментов, при этом важная роль принадлежит ингибиторам ферментов. Выделяют несколько типов ингибирования: обратимое (ингибитор не модифицирует фермент) и необратимое (при связывании ингибитора фермент необратимо модифицируется и теряет активность). Обратимое ингибирование разделяют на конкурентное (ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в активном центре) и неконкурентное (связывание ингибитора не мешает связыванию субстрата, но понижает максимальную скорость реакции). Часто ингибитор обладает смешанным типом ингибирования, то есть влияет и на максимальную скорость реакции, и на связывание субстрата.

 

 Практическое применение ферментов

Ферменты широко используются в различных сферах человеческой деятельности. Во-первых, они являются практически незаменимым инструментом во многих областях биологических исследований – генной инженерии, биотехнологии, молекулярной биологии, биохимии и других. Ферменты используются в пищевой промышленности, например, для осветления фруктовых соков (целлюлазы, пектиназы), для получения детского питания (трипсин), в пивоварении, сыроделии. Ферменты используются во многих чистящих и моющих средствах (протеазы, амилазы, липазы). В фармакологии ферменты используются для получения различных лекарств. Кроме того, ферменты могут использоваться в качестве специфических маркеров при диагностике различных заболеваний человека или в качестве индикаторов, позволяющих детектировать следовые количества исследуемых веществ.

Эта статья еще не написана, но вы можете сделать это.